М.Ф.Перуц, Дж.Кендрю Нобелівська премія Sciencechemistry

М.Перец та Дж.Кендрю

Нобелівська премія у 1962 році отримав англійський біохімік австрійського походження М.Перец (Максу Фердинанту Перецу) та англійський біохімік Дж.Кендрю (Джону Кендрю) “За дослідження структури глобулярних білків”

Детальніше про предмет відкриття М.Перец та Дж.Кендрю

Білки – складні високомолекулярні органічні речовини. Білки складаються з амінокислот, котрі з’єднанні між собою пептидними зв’язками. Білки ще називають протеїнами.

Дослідженнями білків займались багато науковців. У 1958 році зроблено надважливе відкриття – Ф.Сенгер відкрив структуру білка інсуліну, за що також отримав Нобелівську премію –

Білки = аміноклоти + пептидні зв’язки. Білки = протеїни.

 Вперше тривимірну структуру білків (зокрема, гемоглобіну – білок крові та міоглобіну – білок у м’язах) отримали англійці М.Ф.Перец та Дж.Кендрю методом рентгеноструктурного аналізу. Саме за це дослідники і отримали Нобелівську премію.

Існує 4 типи структури білків, згідно їх будови. Найскладніша четвертинна структура білків. Глобулярні білки – це якраз білки зі складною будовою, що містять специфічні об’єднання – глобули.

Структурна будова білків

  1. Первинна структура. Простий лінійний поліпептидний ланцюг. Умовна форма нитки чи ланцюжка.
  2. Вторинна структура. Ускладнення будова за наявності водневих зв’язків та гідрофобних взаємодій. Умовна форма – спірально закрученої нитки або спіралі.
  3. Третинна структура. Взаємосполучення вториних структур. Утворення гідрофобного ядра, сольових та дисульфідних містків, іонної взаємодії. Умовна форма – розгалужене скупчення спіралей зі спільним ядром.
  4. Четвертинна структура. Утворення скупчень субодиниць, глобул. Умовна форма – щільне скупчення спіралей з масивними утвореннями – глобулами.

Для створення статті використовувались матеріали:

Залишити відповідь

Ваша e-mail адреса не оприлюднюватиметься. Обов’язкові поля позначені *